Evnen til det bindende oksygenmolekylet, med heme-proteiner, er det som utgjør en forskjell i begge molekylene. Hemoglobin kalles som tetramerisk hemoprotein, mens myoglobin kalles monomert protein. Hemoglobin finnes systematisk over hele kroppen, mens myoglobin bare finnes i muskelvev.
Hemoglobin er laget av protein og protesegruppe og er kjent for å ha oksygenpigment. Det er den viktigste delen for å opprettholde livet, da det fungerer ved transport av oksygen og karbondioksid i hele kroppen.
Myoglobin fungerer bare for muskelceller ved å motta oksygen fra RBC og videreføre det til en mitokondriell organelle av muskelceller. Deretter brukes dette oksygenet til cellulær respirasjon for å skape energi. I denne artikkelen vil vi vurdere de bemerkelsesverdige punktene som skiller hemoglobin og myoglobin.
Sammenligningstabell
| Grunnlag for sammenligning | hemoglobin | myoglobin |
|---|---|---|
| Antall kjeder | Hemoglobin har 4 kjeder av to forskjellige typer - alfa og beta, delta, gamma eller epsilon (avhengig av type hemoglobin). | Den inneholder enkle polypeptidkjeder. |
| Type struktur | En tetramer. | En monomer. |
| binder | Binder CO2, CO, NO, O2 og H +. | Binder seg til O2, tett og fast. |
| Deres nærvær | Systemisk over hele kroppen. | I muskelceller. |
| Typer kurve | Sigmoid bindekurve. | Hyperbolsk kurve. |
| Også kjent som | Hb. | Mb. |
| rolle | Hemoglobin transporteres sammen med blod til hele kroppen og fører oksygen. | Myoglobin leverer oksygen til bare muskler, noe som er nyttig ved sulten av oksygen. |
| Konsentrasjon i blod | Høyt i RBC. | Lav. |
Definisjon av Hemoglobin
Hemoglobin er heme-proteinmolekylene som finnes i røde blodlegemer, som fører oksygen fra lungene til kroppens vev og returnerer karbondioksid fra vevet tilbake til lungene.
Hemoglobin har mindre affinitet for binding av oksygen og konsentrasjonen er høyere i RBC (røde blodlegemer). Så når oksygen binder seg til den første underenheten av hemoglobin, endres det til den kvartære strukturen til proteinet og gjør det lettere for andre molekyler å binde seg.
Det skal være et standardnivå av Hb tilstede i kroppen, som kan variere mye avhengig av alder og kjønn til personen. Anemi er tilstanden der nivået av Hb eller røde blodceller som er tilstede i blodet synker.
Struktur av hemoglobin
Hemoglobin inneholder en hemagruppe som er et protein og holdes ikke-kovalent . Forskjellen ligger i globindelen som har forskjellig arrangement av aminosyrer hos forskjellige dyr.
' Heme ' er det sentrale jernet, kobles sammen med fire pyrrol-ringer. Jernet er i form av et ferriion, mens pyrrolringene er festet av metylenbroer.
Globin - proteindelen, er en dimer av heterodimer (alfa-beta) som betyr at fire proteinkolekyler er koblet der to alfa-globulin og andre to kan være beta-, delta-, gamma- eller epsilon-globulinkjeder som kan være til stede, avhengig av type hemoglobin. Denne globulinkjeden inneholder 'porfyrin' forbindelse som inneholder jern.
Hemoglobin (mennesker) består av to alfa- og to beta-underenheter der hver alfa-underenhet har 144 rester og beta-underenhet har 146 rester. Det hjelper i transport av oksygen i hele kroppen.
Betydningen av hemoglobin
- Det gir farge til blodet.
- Hemoglobin fungerer som bærer for å frakte oksygen så vel som karbondioksid.
- Det spiller en rolle i erytrocyttmetabolismen.
- De fungerer som fysiologisk aktive katabolitter.
- Hjelper med å opprettholde pH.
Typer hemoglobin
- Hemoglobin A1 (Hb-A1).
- Hemoglobin A2 (Hb-A2).
- Hemoglobin A3 (Hb-A3).
- Embryonisk hemoglobin.
- Glykosylert hemoglobin.
- Fosterhemoglobin (Hb-A1).
Definisjon av Myoglobin
Myoglobin er en slags heme-proteiner, som fungerer som et intracellulært lagringssted for oksygen. Under fratredelse av oksygen frigjøres det bundne oksygen som kalles oksymyoglobin fra sin bundne form og brukes videre til andre metabolske formål.
Ettersom myoglobin har tertiær struktur, som lett er løselig i vann, hvor karakterene som er utsatt på overflaten av molekylene er hydrofile mens molekylene som pakkes inn i molekylets indre er hydrofobe av natur. Som allerede diskutert er det et monomert protein med en molekylvekt på 16 700, som er en fjerdedel til den for hemoglobin.
Struktur av myoglobin
Den består av ikke-spiralformede regioner, fra A til og med H som er høyrehendt alfa-helix, og 8 i antall. Selv om strukturen til myoglobin er lik strukturen for hemoglobin.
Myoglobin har også proteinet kalt heme, som inneholder jern og gir rød og brun farge til proteinene. Det eksisterer i den sekundære strukturen til protein som har en lineær kjede av aminosyrer. Den inneholder en underenhet av alfa-helikser, og beta-ark og tilstedeværelsen av hydrogenbinding markerte dens stabilisering.
Myoglobin hjelper til med transport og lagring av oksygen i muskelceller, noe som hjelper under muskler ved å gi energi. Bindingen av oksygen er tettere med myoglobin fordi venøst blod kombineres mer solid enn hemoglobin.
Myoglobin finnes hovedsakelig i muskler, noe som er nyttig for organismer i under mangel på oksygen. Hvaler og sel inneholder en stor mengde myoglobin. Effektiviteten av tilførsel av oksygen er mindre sammenlignet med den for hemoglobin.
Betydningen av myoglobin
- Myoglobin har en sterk affinitet for binding til oksygen, noe som gjør det i stand til å lagre det effektivt i muskler.
- Det hjelper kroppen i den sultende situasjonen med oksygen, spesielt i den anaerobe situasjonen.
- Bær oksygen til muskelcellene.
- Hjelp også med å regulere kroppstemperaturen.
Viktige forskjeller mellom hemoglobin og myoglobin
Begge molekylene har oksygenbindingsevne, som diskutert ovenfor, og som følger nøkkelforskjellene.
- Hemoglobin har fire kjeder av to forskjellige typer - alfa og beta, gamma eller epsilon (avhengig av type hemoglobin) og lager en struktur av tetramer, mens myoglobin inneholder en enkelt polypeptidkjede såkalt en monomer, selv om begge har det sentrale ion som jern og ligand av binding som oksygen.
- Hemoglobin binder seg med O2, CO2, CO, NO, BPH og H +, mens myoglobin bare binder seg med O2.
- Det forsyner hemoglobin sammen med blod systemisk over hele kroppen mens myoglobin tilfører oksygen til bare muskler .
- Hemoglobin, som også er kjent som Hb, er til stede i høyere mengde RBC enn myoglobin også kjent som Mb .
- Hemoglobin transporteres sammen med blod til alle deler av kroppen, hjelper også med å transportere oksygen; Myoglobin gir oksygen til musklene, noe som er nyttig når det er mye krav til oksygen i blodet.
likheter
Begge inneholder jernholdig protein som det sentrale metallet.
Begge er kuleprotein.
Begge har liganden som oksygen (O2).
Konklusjon
Dermed kan vi si at hemoglobin og myoglobin er like og fysiologisk viktige på grunn av deres evne til å binde oksygen. Dette var de første molekylene hvis tredimensjonale struktur ble oppdaget gjennom røntgenkrystallografi. Unormaliteter i bestanddelene kan føre til alvorlig sykdom og lidelser.
Hemoglobin og myoglobin avviker i bindingsforholdene med oksygen. Men deres sentrale metallion er det samme, sammen med de samme ligandbindende molekylene. De er begge viktige for kroppen, ettersom man uten dem ikke kan forestille seg livet
Ingen relaterte innlegg.
